日前，中國科學院生態(tài)環(huán)境研究中心環(huán)境化學與生態(tài)毒理學國家重點實驗室汪海林研究組在DNA損傷修復方面取得重要進展，相關(guān)研究成果近日在線發(fā)表于《細胞發(fā)現(xiàn)》雜志。

    具有活性的RecA/Rad51核蛋白絲的結(jié)構(gòu)及其介導的鏈交換過程，一直以來是DNA修復研究的熱點和難點。 汪海林研究組設(shè)想，在生理條件下，由于ATP的不斷水解，相應(yīng)地，RecA可解離，離去的RecA留下空位，引起新的RecA結(jié)合和組裝，因此，將形成一種動態(tài)的RecA核蛋白絲。但是，當前的單分子分析等*技術(shù)也難以測量RecA核蛋白絲的結(jié)合計量學，因此難以分析這種動態(tài)結(jié)構(gòu)。

    該研究組在前期研究工作的基礎(chǔ)上，利用研制的毛細管電泳-激光誘導熒光偏振裝置，并進一步發(fā)展了研究RecA在單鏈DNA（ssDNA）上動態(tài)組裝的分析新方法。利用這種新分析方法，他們發(fā)現(xiàn)，在生理條件下（即存在有效的ATP水解），RecA在ssDNA上組裝可形成三種類型的核蛋白絲，包括高、中、低密度的核蛋白絲，但主要形成低密度、不飽和的核蛋白絲組裝體，其中超過一半的DNA并未結(jié)合RecA蛋白，即裸露的。在線熒光偏振分析、電鏡成像分析、酶切保護性分析等一致證明了這一結(jié)果。

    該研究組通過一系列體外和活體實驗，證明了介導同源重組修復的核蛋白絲的基本結(jié)構(gòu)是由RecA蛋白通過ATP水解有限組裝到單鏈DNA上形成的不飽和核蛋白絲組裝體。這一發(fā)現(xiàn)是對傳統(tǒng)同源重組修復的關(guān)鍵核蛋白絲組裝體基礎(chǔ)結(jié)構(gòu)認識的一個重要改變，為深入理解同源重組修復機制提供理論依據(jù)。

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